Fully reduced HMGB1

Fully reduced HMGB1

Tags: High mobility group protein 1, high-mobility group box 1, HMGB1, HMGB1 LPS-free, recombinant HMGB1

Fully reduced HMGB1, LPS-Free

HMGBiotech是一家生物技术公司，由HMGB领域的科学家Marco E. Bianchi创立。

HMGBiotech是HMGB1质量控制氧化还原变体的生产商。这个公司为活跃在这一有前途的领域的其他研究人员和公司提供试剂、服务和想法，并帮助Bianchi实验室开发分析和试剂。

HMGB1是细胞核的组成部分，在基因组的组织和表达中具有多种功能。当细胞因损伤(病毒、机械或化学创伤、中毒)而死亡时HMGB1被释放出来并被附近细胞的受体接收。此外，处于严重压力下的细胞会分泌HMGB1甚至在死前。存活的细胞会做出第一反应——炎症——并试图取代死亡的细胞，重建受损的组织。HMGB1促进例如梗塞后心脏的恢复和再生。然而，太多了HMGB1与败血症(过度炎症导致急性不适并最终死亡)、关节炎、动脉粥样硬化和癌症转移有关。

HMGB1是一种核蛋白，由坏死细胞被动释放，由凋亡细胞保留，由炎症细胞主动分泌。

HMGB1对生命至关重要:Hmgb1基因敲除小鼠出生后不久即死亡(Dumitriu等人。HMGB1:从内部引导免疫。趋势免疫学2005，26: 381-7)。

HMGB1作为运动细胞的化学吸引物和细胞因子的诱导物的两种不同活性被归因于不同的生物化学形式。*全还原的HMGB1  ，具有chemoattractanct活性；二硫HMGB1包含C23和C45之间的二硫键，可以诱导单核细胞和其他炎症细胞产生细胞因子和趋化因子。

*全还原的HMGB1以前由HMGBiotech作为不含趋化性-HMGB1脂多糖的产品出售，并在迁移试验中测试，但在其他方面是相同的相同产品。

*全还原的HMGB1表现为引发炎症，吸引炎性细胞，以及组织修复，吸引干细胞并促进其增殖。此外，完*还原的HMGB1激活树突细胞并促进其功能成熟和向淋巴结的迁移。

然而，与早期的报道相反，纯的完*还原的HMGB1不能促进细胞因子的分泌。细胞因子分泌仅由二硫HMGB1(含有二硫键的形式)促进。

我们提供的完*还原的HMGB1是天然蛋白质，没有标签或额外的氨基酸。它产于大肠杆菌来自编码人类蛋白质的表达质粒。
它的顺序是:

[" MGKGDPKKPR GKMSSYAFFV qtcreehkk HPDASVNFSE FSKKCSERWK TMSAKEKGKF EDMAKADKAR YEREMKTYIP PKGETKKKFK DPNAPKRPPS afffsseyr pkgehpgl SIGDVAKKLG emwnntaad KQPYEKKAAK lkekkyekdia AYRAKGKPDA akkgvkaek skkkkeeed eedeeeee eedeeedeeedeeee ddde "]

分子量:HMGB1由876个氨基酸残基组成，计算的分子量约为24.8 kDa。它在SDS-PAGE凝胶中迁移到大约30 kD的位置，可能是因为它含有不寻常数量的带正电荷的氨基酸。
结构:HMGB1由两个相当刚性的L形DNA结合结构域和一个非结构化的尾部组成，每个结构域被称为“HMG盒",尾部以466个连续的带负电荷的氨基酸结尾。
物种特异性:HMGB1的序列和结构在进化过程中严格保守，所有哺乳动物的HMGB1蛋白几乎相同(Sessa L，Bianchi ME。多细胞动物高迁移率族盒(HMGB)染色质蛋白的进化。基因2007，387:133-40)。
纯洁:纯化的蛋白质> 95%均一(电泳和质谱)。它不含核酸，也不含IL-1β。
内毒素水平:纯化的蛋白质不含LPS (Cambrex鲎变形细胞试验QCL-1000，< 0.4 ng LPS/mg蛋白质)。
活动:以其诱导迁移的能力来衡量。细胞迁移试验中的最大活性在1 nM或25 ng/ml时获得(Palumbo et al .E细胞外HMGB1，组织损伤的信号，诱导中成血管细胞迁移和增殖。 细胞生物学杂志2004，164: 441-9)。
缓冲区:50毫米羟*基淀粉钠，pH 7.9，500毫米氯化钠，0.5毫米DTT。
存储:蛋白质是冷冻干燥的。一旦重新悬浮，可在-20°c冷冻保存。为避免半胱氨酸氧化，在蛋白质纯化过程中添加0.5mm DTT。

该产品仅用于研究，不能用于人体。

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